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    與動物相同，植物具有天然免疫系統，通過免疫受體蛋白感受各種病原微生物分子，并將信號傳遞給細胞內的其它蛋白激活防衛反應。免疫反應受到嚴格的控制，的免疫反應確保動植物抵抗病原微生物侵害，但過度免疫反應則會導致植物生長發育受阻和各種人體免疫疾病。因此，控制免疫反應的活性非常重要。

       
    近日，中國科學院遺傳與發育生物學研究所周儉民研究團隊與英國塞恩斯伯實驗室Zipfel、加拿大女王大學Jacqueline Monaghan實驗室合作，發現了植物調控免疫活性的分子機理。周儉民研究團隊前期的工作表明，細胞質類受體激酶BIK1是作用于多個免疫受體下游的樞紐蛋白，控制多條防衛反應途徑。已有研究表明，異源G蛋白三聚體和鈣依賴激酶CPK28分別正負調控植物體內BIK1蛋白的積累，然而其調控BIK1蛋白穩定性的作用機制并不清楚。這項新研究則表明，E3泛素連接酶PUB25和PUB26通過對BIK1蛋白進行泛素化修飾，促進其通過蛋白酶體途徑進行降解，負向調節免疫反應和抗病性。PUB25/26的活性受到G蛋白CPK28的雙重調控；靜息狀態下，G蛋白與PUB25/26直接相互作用，抑制其泛素連接酶的活性，從而增強BIK1的穩定性，確保在病原來襲時能快速啟動免疫應答；而免疫激活狀態下，CPK28直接磷酸化PUB25/26，增強其泛素連接酶的活性，促進BIK1的降解，防止免疫反應的過度激活。研究人員還發現，PUB25/26特異地靶向非激活形式的BIK1，而對已經激活的BIK1沒有作用，這說明植物一方面通過降解尚未激活的BIK1，避免過多積累激活狀態的BIK1，另一方面維持已經激活的BIK1，形成免疫平衡，確保免疫反應的進行。該研究成果表明，E3泛素連接酶PUB25/26、G蛋白和CPK28三者組成一個免疫平衡調節器，精細調控BIK1的穩定性。

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