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    導(dǎo)讀:波鴻魯爾大學(xué)（Ruhr-Universität Bochum）和柏林自由大學(xué)（Freie Universität Berlin）的研究人員闡明了酶催化制氫的關(guān)鍵步驟。這對以生物酶輔助工業(yè)制氫的zui終目的來說具有重要意義。

       
    上海恒遠(yuǎn)報道：[FeFe]-hydrogenases（[FeFe]-氫化酶）能有效地將電子和質(zhì)子轉(zhuǎn)化為氫，因此這種酶類是發(fā)掘生物產(chǎn)能潛力的潛在候選者。“我們需要準(zhǔn)確地了解它們的工作原理，”文章作者之一Thomas Happe教授說。

    由波鴻的Thomas Happe和Martin Winkler博士，以及柏林的Sven Stripp博士牽頭領(lǐng)導(dǎo)的這項研究zui近發(fā)表于《Nature Communications》。

酶的雙向工作
    氫化酶可以把質(zhì)子和電子轉(zhuǎn)化為氫，也可以把氫分裂為質(zhì)子和電子，兩種反應(yīng)發(fā)生在酶的活性中心。這一復(fù)雜結(jié)構(gòu)被稱作H集群（H-cluster），由6個鐵和6個硫原子組成。催化時，這一集群經(jīng)歷了許多中間態(tài)。

    氫分子（H2）分裂時先自發(fā)與H-cluster結(jié)合。“該領(lǐng)域研究人員認(rèn)為，在*步反應(yīng)中，H2必須不均勻地分裂，” Martin Winkler解釋道。此時了帶正電荷的質(zhì)子（H+）和帶負(fù)電荷的氫離子（H-），然后繼續(xù)快速反應(yīng)形成2個質(zhì)子和2個電子。“當(dāng)活性酶處于氫化狀態(tài)，氫離子才能與活性中心結(jié)合，但這個狀態(tài)極不穩(wěn)定，因此至今沒人證實過它的存在。”
 

讓不穩(wěn)定的狀態(tài)露原型
    研究人員用氫離子增強(qiáng)H-cluster狀態(tài)，使其可被光譜驗證。當(dāng)氫被分裂時，化學(xué)反應(yīng)的平衡點位于質(zhì)子、氫化離子和氫分子之間。催化H-cluster狀態(tài)的動態(tài)平衡決定了氫的三種狀態(tài)的濃度。當(dāng)研究人員額外向這個混合物中添加大量的質(zhì)子和氫時，平衡開始向氫化物狀態(tài)移動。活性中心開始積累大量帶負(fù)電荷的氫化離子，允許光譜設(shè)備檢測。
 

    研究小組還發(fā)現(xiàn)了產(chǎn)氫反應(yīng)的另一中間態(tài)，氫化中間態(tài)。“我們*次用實驗證明了氫化酶的催化原理，”Thomas Happe總結(jié)道。“這些結(jié)果為氫的工業(yè)化生產(chǎn)提供了重要依據(jù)，催化酶每秒可以1萬個氫分子。”

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